蛋白質翻譯後修飾是調節生物活性的關鍵

蛋白質的翻譯後修飾（PTM）是指蛋白質被mRNA翻譯後發生的化學修飾，蛋白質合成完成後，通過一系列生化反應改變蛋白質分子的化學結構，以調整其功能、穩定性、位置或相互作用。 這些修飾可以發生在氨基酸殘基或蛋白質的整體結構上。 以下是一些常見的蛋白質翻譯後修飾形式：

圖1鑑定蛋白質翻譯後修飾的示意圖。

1. 磷酸化：這是最常見的翻譯後修飾形式之一，通常發生在絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基上。 磷酸化調節許多蛋白質的活性。 涉及將磷酸基團新增到特定的氨基酸殘基中，例如絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸。 磷酸化可以調節蛋白質的活性、親和力和穩定性。

2.泛素化：它涉及將泛素蛋白與靶蛋白結合，通常是被降解的標記蛋白。

3.乙醯化：通常發生在蛋白質的N端或賴氨酸殘基上，影響蛋白質與DNA的結合或蛋白質的活性。

4.甲基化：賴氨酸等甲基的甲基化被新增到某些氨基酸殘基中。 這種修飾會影響某些蛋白質與DNA或其他蛋白質的相互作用。

5.醣基化：向蛋白質中新增醣鏈對於蛋白質的穩定性及其在細胞中的定位至關重要。

6.棕櫚醯化：涉及將脂肪酸附著在蛋白質上，通常與蛋白質在細胞膜上的定位有關。

7.羧基末端裂解和醯化：蛋白質翻譯完成後，可切除乙個或多個氨基酸，或在羧基末端進行醯化修飾。

8.結構修飾：如二硫鍵的形成，對蛋白質的三維結構穩定性非常重要。