泛素化是一種蛋白質翻譯後修飾 （PTM），涉及將一種或多種泛素蛋白新增到底物蛋白中。 泛素是一種小的調節蛋白，可以與其他蛋白質共價結合。 泛素化可影響蛋白質降解、位置、活性和蛋白質-蛋白質相互作用。 要了解哪些蛋白質結構可以泛素化，需要從泛素化的機制和靶標特性開始。
泛素化的機制
1.泛素活化：泛素首先由泛素活化酶 （E1） 啟用，與泛素形成高能硫酯鍵。 2.泛素結合：然後將活化的泛素轉移到泛素結合酶 （E2） 中。 3.泛素連線：泛素連線酶 （E3） 識別特定的底物蛋白，並協助泛素從 E2 轉移到底物蛋白。 可以泛素化的蛋白質結構：
1.靶位點特異性
1.賴氨酸殘基：泛素化最常見的靶位點是賴氨酸 （K） 殘基。 泛素的C端甘氨酸與賴氨酸的側鏈氨基形成共價鍵。 2.其他殘基：雖然賴氨酸是最常見的靶標，但泛素也可以附著在其他氨基酸殘基上，如絲氨酸、蘇氨酸和半胱氨酸2.泛素化位點序列：
某些蛋白質序列比其他蛋白質序列更容易泛素化。 雖然沒有絕對的序列特異性，但含有特定序列的肽（例如 pxxLXQ）已被證明很容易與 E3 泛素連線酶結合並促進泛素化。
3.結構的可訪問性：
蛋白質的結構會影響特定賴氨酸殘基的可及性。 只有當這些殘基可被 E2 泛素結合酶和 E3 泛素連線酶接近時，泛素化才會發生。
4.蛋白質的靈活性和動力學：
具有高靈活性或蛋白質某些結構動力學的區域更容易泛素化，因為它們更容易適應 E2 和 E3 酶的活性位點。
5.改良的前驅體狀態：
蛋白質的其他翻譯後修飾狀態，如磷酸化、乙醯化等，有時會增加蛋白質泛素化的機會，因為它們可以改變蛋白質的電荷、構象或與 E3 泛素連線酶的親和力。
泛素化可以發生在許多不同型別的蛋白質結構上，但這一過程往往有利於賴氨酸殘基，賴氨酸殘基可以在空間結構中與 E2 和 E3 酶相互作用。 蛋白質的泛素化狀態和功能受其自身結構特徵以及細胞環境中各種因素的影響。